12月16日青年教师李文飞老师午餐报告：Towards an unified modeling of protein folding, allostery and ligand binding

报告时间：12月16日中午12：15

报告地点：唐楼 B501

报告人：李文飞老师
报告题目：Towards an unified modeling of protein folding, allostery and ligand binding

报告摘要：蛋白质分子的生物学功能很大程度上依赖于其三维立体结构。因此，蛋白质分子的正确折叠是实现其生物学功能的重要步骤。另一方面，蛋白质在行使功能过程中需要在辅助因子(通常是小分子或金属离子)的调控下反复地做构象开关运动，称为别构。尽管蛋白质折叠、别构运动、以及辅助因子结合这三个过程是由共同的物理学原理所支配，以往的研究中人们通常将三者分别独立研究，或只关注其中两个过程的耦合。例如，以往关于蛋白质折叠的研究主要针对较小的且只有唯一功能结构状态的蛋白质分子，不涉及别构运动。在此基础上建立起蛋白质折叠的最小阻挫原则：通过自然进化对氨基酸序列的设计，天然蛋白质分子具有漏斗形能量面，且通往功能结构的折叠路径具有最小能量阻挫。然而，生物体内，有一大类有重要生物学功能的蛋白质分子具有两个、甚至多个三维功能结构状态，称为别构蛋白。典型的别构蛋白包括各种信号蛋白、分子马达蛋白、输运蛋白等。别构蛋白在行使功能过程中可以在不同的功能结构状态间跃迁，且辅助因子的结合能够重塑其能量面，调控各功能结构的相对稳定性。显然，多功能结构状态对序列编码的要求将不可避免地对蛋白质折叠引入能量阻挫，一定程度上破坏最小阻挫原则，从而增加蛋白质折叠问题的复杂性。毫无疑问，对此类问题的研究需要一个能够统一描述蛋白质折叠、别构、以及辅助因子结合的理论模型。本工作是实现这一目的的一个尝试。本工作中，我们以典型的别构蛋白“钙调蛋白”为例，在生物物理研究组最近发展起来的生物大分子多尺度理论模型的基础上建立了一个能够统一描述上述三个动力学过程的理论模型，揭示出一些由于别构以及辅助因子结合所导致的蛋白质折叠的新现象。

参考文献：
1) Li WF, Wang W, Takada S, Energy Landscape Views for Interplays among Folding, Binding, and Allostery of Calmodulin Domains, PNAS , 111 (2014): 10550-10555
2) Li WF, Wang J, Zhang J, Wang W, Molecular simulations of metal-coupled protein folding, Curr Opin Struct Biol 30 (2015) xx-xx.

学术报告

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• 6月12日中国科学院物理研究所金奎娟院士学术报告：光与低维氧化物相互作用研究

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